Desenvolvimento de um catalisador enzimático para a valorização de resíduos domésticos de alimentos

Abstract

Aproximadamente 1,6 bilhão de toneladas de alimentos são descartadas anualmente, causando problemas ambientais ao serem depositadas em aterros sanitários. Assim, propõe-se valorizar os resíduos domésticos de alimentos por meio de um processo circular. Como estratégia, foi desenvolvido um catalisador enzimático para a degradação desta matriz, devido à alta eficiência da catálise enzimática e suas condições brandas de trabalho. Enzimas hidrolíticas foram selecionadas e suas concentrações otimizadas, para posterior imobilização em biochar magnético e na própria matriz alimentar. A hidrólise foi conduzida a 40ºC, 24h e agitação de 120 rpm em meio com água da torneira, sem controle de pH. As amostras consistiram em resíduos alimentares (65% de carboidratos, 17% de lipídios e 18% de proteínas). A atividade da lipase (Rhizopus niveus) foi medida pela quantificação de ácidos graxos na fase aquosa e oleosa via titulação com NaOH. Para avaliar a atividade da Viscozyme L®, da Pectinex® Ultra Tropical e da Amylase™ AG XXL, foi aplicado o método do ADNS. A Viscozyme L® livre apresentou a maior atividade (97 g/L de açúcares redutores) em comparação com o controle (18 g/L). A pectinase e a amilase também propiciaram a formação de concentrações mais altas destes açúcares (41 g/L e 47 g/L, respectivamente). A atividade da lipase promoveu uma acidez de 71% na fase oleosa em comparação com o controle (20%), e na fase aquosa gerou um aumento de 380% na concentração de ácidos graxos. Na matriz alimentar atingiu-se 40,7% de imobilização para a lipase e 45,0% para as carboidrases, resultados melhores do que os obtidos com biochar magnético. Quando imobilizadas, todas as enzimas tornaram-se mais ativas, com eficiências de imobilização variando 121-258%. A análise por CLAE-IR foi aplicada para verificar os produtos gerados durante a hidrólise enzimática pelas proteínas livres e imobilizadas. O biochar sintetizado foi caracterizado pelo método BET e pelas análises de CHN, TGA e do ponto de carga zero. As enzimas, livres e imobilizadas, mostraram alta atividade hidrolítica, mesmo em condições atípicas, constituindo um sistema circular com grande potencial de aplicação.

Approximately 1.6 billion tons of food are discarded annually, causing environmental harms when deposited in landfills. Therefore, the aim is to valorize household food waste in a circular process. As a strategy, an enzymatic catalyst was developed for the degradation of this matrix due to the high efficiency of enzymatic catalysis and its mild working conditions. Hydrolytic enzymes were selected, and their concentrations optimized for subsequent immobilization on magnetic biochar and in the hydrolyzed food itself. Hydrolysis was carried out at 40°C for 24 hours with agitation at 120 rpm in a medium with tap water, without pH control. The samples consisted of food residues in the proportion of 65% carbohydrates, 17% lipids, and 18% proteins. Lipase activity (Rhizopus niveus) was measured by quantifying fatty acids in the aqueous and oil phases via titration with NaOH. To assess the activity of Viscozyme L®, Pectinex® Ultra Tropical, and Amylase™ AG XXL, the DNS method was applied. Free Viscozyme L® showed the highest activity (97 g/L of reducing sugars) compared to the control (18 g/L). The studied pectinase and amylase also exhibited higher concentrations of reducing sugars (41 g/L and 47 g/L, respectively). Lipase activity reached an acidity value of 71% in the oil phase compared to the control (20%), and in the aqueous phase, it led to a 380% increase in the concentration of fatty acids. Protein immobilization in the food matrix proved to be more effective than in magnetic biochar, with 40.66% immobilization for lipase and 45% for the carbohydrase mix. When immobilized, all enzymes became more active, with immobilization efficiencies ranging from 121-258%. The HPLC-RI analysis was applied to verify the products generated during the enzymatic hydrolysis of the food matrix by free and immobilized proteins. The synthesized biochar was characterized by the BET method, by CHN and TGA analyses, and zero point of charge determination. The enzymes, whether free or immobilized, demonstrated efficiency in degrading the matrix, even under atypical conditions, constituting a circular system with great potential for application.