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dc.contributor.advisorCarlini, Celia Regina Ribeiro da Silvapt_BR
dc.contributor.authorUberti, Augusto Frantzpt_BR
dc.date.accessioned2017-12-16T02:26:24Zpt_BR
dc.date.issued2008pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10183/171307pt_BR
dc.description.abstractUreases, enzimas níquel dependentes que catalisam a reação de hidrólise da uréia em amônia e dióxido de carbono, apresentam ampla distribuição em plantas, fungos e bactérias. Em plantas e fungos, as ureases são hexâmeros ou trímeros compostos por subunidades monoméricas. Em bactérias, as subunidades são heterodímeros ou heterotrímeros que se alinham na cadeia polipeptídica única das ureases vegetais, com as quais têm 50-60% de identidade de seqüência. A espiroqueta Helicobacter pylori é o agente etiológico de úlceras gástricas e, possivelmente, está envolvida no desenvolvimento de cânceres gástricos. O fato da urease de Helicobacter pylori ativar, em plaquetas sangüíneas, a rota de sinalização do ácido araquidônico, produzindo ácido 12-hidroxi(peroxi)-eicosatetraenóico pela ação da 12-lipoxigenase, sugere que esses importantes mediadores lipídicos podem contribuir para o processo inflamatório decorrente da infecção pelo Hpylori.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.language.isoporpt_BR
dc.rightsOpen Accessen
dc.subjectUreasept_BR
dc.subjectHelicobacter pyloript_BR
dc.subjectLipoxigenasept_BR
dc.titleUrease de Helicobacter pylori : mecanismo da ativação plaquetária e a rota de lipoxigenasespt_BR
dc.typeTrabalho de conclusão de graduaçãopt_BR
dc.contributor.advisor-coSevero, Deiber Oliveirapt_BR
dc.identifier.nrb000678750pt_BR
dc.degree.grantorUniversidade Federal do Rio Grande do Sulpt_BR
dc.degree.departmentInstituto de Biociênciaspt_BR
dc.degree.localPorto Alegre, BR-RSpt_BR
dc.degree.date2008pt_BR
dc.degree.graduationCiências Biológicas: Ênfase Molecular, Celular e Funcional: Bachareladopt_BR
dc.degree.levelgraduaçãopt_BR


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